-
1 ферменты
Вещества белковой природы, присутствующие во всех живых клетках, направляющие, регулирующие и многократно ускоряющие биохимические процессы в них; играют важнейшую роль в метаболизме (см. также биокатализаторы).
Механизм повышения активности ферментов непосредственным воздействием на него путём связывания молекулы активатора в аллостерическом сайте на фермент, что приводит к изменению конфигурации фермента и в результате – к изменению формы активного сайта. Фермент может быть активирован химической модификацией, в свою очередь активированной ферментом.
Способность данного ферментного препарата катализировать специфическую реакцию. Активность может быть выражена числом молей превращаемого субстрата или продукта на единицу времени и единицу массы белка (например, микромоли на милиграмм белка в минуту).
Ферменты, обнаруживающие необычные кинетические свойства в ответ на изменения в концентрации субстрата и/или в ответ на действие аллостерических эффекторов, которые не являются субстратами.
Ферменты, участвующие в анаболических реакциях обмена веществ.
гидролитические ферменты — hydrolytic enzymes, digestive enzymes, hydrolases
Ферменты, катализирующие реакцию гидролиза.
Количество фермента, которое катализирует трансформацию одного микромоля субстрата в единицу времени ( например в 1 мин) при определённой температуре, pH и концентрации субстрата.
Форма ДНК-полимеразы, способная восстанавливать последовательности оснований.
иммобилизованные ферменты — immobilized enzymes (см. также иммобилизация)
Механизм инактивации ферментов химическим агентом.
Синтез фермента в ответ на действие индуцируемого агента, который стимулирует экспрессию генов, кодирующих белок со специфичной ферментной функцией.
Ферменты, образующиеся в ответ на индуцирующий агент. Механизм индукции зависит от действия индуктора на транскрипцию и трансляцию, а не на сам фермент.
Ферменты, участвующие в катаболических реакциях обмена веществ.
Систематизация ферментов по субстрату, с которым они вступают в реакцию, и типу катализируемой ими реакции.
Ферменты, образующиеся непрерывно вне зависимости от условий среды.
Ферменты, проявляющие активность только при изменении условий.
Ферменты, катализирующие реакцию гидролиза.
Ферменты, локализация которых известна. Проба на эти ферменты может использоваться при выделении или очистке субклеточных фракций.
Методы отделения и очистки ферментов, включающие отделение твёрдых веществ, мембранную фильтрацию, абсорбционную хроматографию, гель-фильтрацию и т. д.
Ферменты, расщепляющие пектины; образуются бактериями и грибами. В промышленности для получения пектолитических ферментов используются Aspergillus niger и Sclerotinia libertiana; применяются в технических целях, например для осветления фруктовых соков (см. также пектинэстеразы).
Ферменты, присутствующие в свободной или связанной форме в периплазматическом пространстве.
Ферменты, гидролизующие белки с образованием аминокислот.
Белок, связывающийся с цепочками ДНК в растущей точке вилки репликации в процессе репликации двухцепочечной ДНК.
Фермент, сохраняющий или восстанавливающий спиральную структуру двунитевой ДНК в процессе репликации кольцеобразной молекулы ДНК.
Ферменты с регуляторной функцией в метаболизме.
Оптимизация процессов метаболизма, осуществляемая с помощью регуляции ферментов на двух уровнях:
1) экспрессии генов и синтеза белка путем индукции и репрессии;
2) на ферментном уровне путём ингибирования или активации фермента в результате связывания молекулы эффектора в аллостерическом сайте на ферменте.
Ферменты, катализирующие замещение дефектных участков цепей двойной спирали ДНК (см. также полимераза и эндонуклеазы).
Механизм, предотвращающий синтез ферментов путём образования репрессоров, которые связываются с ДНК, препятствуя транскрипции.
ферменты рестрикции — restriction enzymes, restriction endonucleases
Ферменты, катализирующие расщепление инфицирующей фаговой ДНК; благодаря своему нуклеазному действию они препятствуют проникновению чужеродной ДНК в бактериальную клетку (см. также рестриктазы и эндонуклеазы).
Способность ферментов отличать свой истинный субстрат от других родственных молекул, обусловленная высокой специфичностью фермент-субстратных взаимодействий.
Фермент, содержащийся в желудке млекопитающих; препарат химозин, получаемый из этого фермента, используется для свертывания молока в сыроварении.
Активность ферментов, выраженная как количество или число молей субстрата, превращаемого в единицу времени на единицу веса белка.
Отделение ферментов от загрязняющих материалов с целью повышения их удельной активности. Используются два способа: отделение фермента от твёрдой субстратной культуры; выделение фермента из микробных клеток. Экстрацеллюлярные ферменты отделяются простым отмыванием. Для выделения внутриклеточных ферментов клетки должны быть разрушены химическими, биохимическими или механическими методами (см. также дезинтеграция).
Русско-английский словарь терминов по микробиологии > ферменты
См. также в других словарях:
Enzyme inhibitor — Enzyme inhibitors are molecules that bind to enzymes and decrease their activity. Since blocking an enzyme s activity can kill a pathogen or correct a metabolic imbalance, many drugs are enzyme inhibitors. They are also used as herbicides and… … Wikipedia
Enzyme-activated MR contrast agents — Molecular imaging is broadly defined as the visualization of molecular and cellular processes on either a macro or microscopic level. Because of its high spatial resolution and ability to noninvasively visualize internal organs, magnetic… … Wikipedia
activation — [ aktivasjɔ̃ ] n. f. • 1910; de activer 1 ♦ Chim. Opération consistant à augmenter les propriétés physiques ou chimiques d une substance (généralement en la soumettant à des radiations). Activation de l ergostérol, du charbon. Biochim. Activation … Encyclopédie Universelle
Enzyme catalysis — is the catalysis of chemical reactions by specialized proteins known as enzymes. Catalysis of biochemical reactions in the cell is vital due to the very low reaction rates of the uncatalysed reactions. The mechanism of enzyme catalysis is similar … Wikipedia
Activation-Induced (Cytidine) Deaminase — (AID) is a 24 kDa enzyme that removes the amino group from the cytidine base in DNA.AID is currently thought to be the master regulator of secondary antibody diversification. It is involved in the initiation of three separate immunoglobulin (Ig)… … Wikipedia
Enzyme — Biocatalyst redirects here. For the use of natural catalysts in organic chemistry, see Biocatalysis. Human glyoxalase I. Two zinc ions that are needed for the enzyme to catalyze its reaction are shown as purp … Wikipedia
enzyme — /en zuym/, n. Biochem. any of various proteins, as pepsin, originating from living cells and capable of producing certain chemical changes in organic substances by catalytic action, as in digestion. Cf. ase. [1880 85; < MGk énzymos leavened (Gk… … Universalium
Activation energy — In chemistry, activation energy, also called midnight energy, is a term introduced in 1889 by the Swedish scientist Svante Arrhenius, that is defined as the energy that must be overcome in order for a chemical reaction to occur. Arrhenius… … Wikipedia
Enzyme — Figure 1: Diagramme d une réaction catalytique qui montre l énergie (E) requise à différentes étapes suivant l axe du temps (t). Les substrats (A et B) en conditions normales requièrent une quantité d énergie considérable (E1) pour atteindre l… … Wikipédia en Français
Activation — This article describes the term used in chemistry and biochemistry. : For activation (installing) of computer software, see product activation. : For activation (calling) of a subroutine in computing, see Subroutine. Activation in (bio )chemical… … Wikipedia
activation — 1. The act of rendering active. 2. An increase in the energy content of an atom or molecule, through the raising of temperature, absorption of light photons, etc., which renders that atom or molecule more reactive. 3. Techniques of stimulating… … Medical dictionary
